| Monooxigenasa | ||
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 Estructura de la monooxigenasa Tetx formando complejo con el sustrato 7-yodotetraciclina.[1] | ||
| Identificadores | ||
| Símbolo | FAD_binding_3 | |
| Pfam | PF01494 | |
| InterPro | IPR002938 | |
| SCOP | 2phh | |
Las monooxigenasas son enzimas que incorporan un grupo hidroxilo a un sustrato en muchas rutas metabólicas. En la reacción que catalizan, los dos átomos de una molécula de dioxígeno se reducen a un grupo hidroxilo y a una molécula de H2O con la oxidación concomitante del sustrato y de una molécula de NADH o NADPH.[2][3]
Clasificación
Puesto que catalizan una transferencia de electrones (una reacción redox), las monooxigenasas se clasifican como un subtipo de enzimas oxidorreductasas.
Estructuras relacionadas
Proteínas humanas que contienen este dominio
COQ6; CYP450; MICAL1; MICAL2; MICAL2PV1; MICAL2PV2; MICAL3;
Referencias
- ↑ PDB 2Y6Q
- Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (abril de 2011). «Structural basis for a new tetracycline resistance mechanism relying on the TetX monooxygenase». FEBS Lett. 585 (7): 1061-6. PMID 21402075. doi:10.1016/j.febslet.2011.03.012.
- ↑ Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). «Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases». Annu. Rev. Microbiol. 46: 565-601. PMID 1444267. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.003025.
- ↑ Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). «Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability». FEBS Lett. 443 (3): 251-255. PMID 10025942. doi:10.1016/S0014-5793(98)01726-8.
| Control de autoridades |
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Datos: Q6901821
Multimedia: Monooxygenases / Q6901821