Su extremo C-terminal contiene cuatro dominios LIM que la unen a las adhesiones focales, quizá por asociación directa con la cola citoplasmática de la integrina beta. Por su parte, en el extremo N-terminal abundan los sitios de interacción proteína-proteína. Diversos prótidos se unen a la paxilina, como proteínas tirosina quinasa —Src y PTK2—, estructurales —vinculina y actopaxina—, y reguladores de la organización de actina —COOL/PIX y PKL/GIT—.[5] Ayuda a reclutar moléculas del complejo de transducción de señales, con lo que facilita la recepción de estímulos externos que modulan diversos procesos celulares y, por tanto, que intervienen en la adhesión, movilidad y crecimiento de células.[4] En humanos y viene codificada por el genPXN.[1]
↑ abTurner, Christopher E. (1998). «Molecules in focus Paxillin». The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 330 (9): 955-959. doi:10.1016/s1357-2725(98)00062-4.
↑«Paxillin Family». cmkb.cellmigration.org/(en inglés). Cell Migration Knowledgebase. Archivado desde el original el 25 de julio de 2011. Consultado el 12 de diciembre de 2019.
Datos: Q14906591